¿Qué son las proteínas alternativas?
Las proteínas de origen vegetal están presentes en la dieta humana desde hace siglos. Las semillas comestibles, como las judías, las lentejas, los guisantes y sus productos derivados, así como las semillas oleaginosas, incluidas las de calabaza y girasol, son ejemplos de fuentes tradicionales de proteínas [1]. Sin embargo, las proteínas de origen vegetal no son el panorama completo en el mercado de las proteínas alternativas: las algas, los microorganismos, la carne cultivada y los insectos también se consideran fuentes de proteínas. Sin embargo, convertirse en un nuevo producto en el mercado es un proceso largo. Además de tener unas propiedades funcionales y organolépticas adecuadas, cualquier sustituto de la proteína de origen animal debe producirse de forma eficiente, para que su procesamiento y formulación sean viables [2].
El creciente uso de proteínas alternativas viene impulsado por tres fuerzas principales: 1) la sostenibilidad, dado el impacto medioambiental de la ganadería; 2) el interés por adoptar dietas más saludables para evitar enfermedades crónicas; y 3) la preocupación por el bienestar animal. Así pues, el concepto de proteínas alternativas está intrínsecamente relacionado con la sostenibilidad y el impacto medioambiental de la producción. Además, a la hora de establecer este concepto hay que tener en cuenta el respeto por el comportamiento cultural y social de cada población del mundo [2].
¿Qué son las proteínas?
Las proteínas son responsables de varias funciones diferentes dentro de una célula viva, como el transporte, la estructura y las actividades metabólicas e inmunológicas. Son estructuras macromoleculares construidas a partir de la combinación de 21 α-aminoácidos diferentes. La repetición regular de la secuencia de aminoácidos hará que estas largas cadenas giren sobre sí mismas, formando la estructura secundaria de las proteínas. La disposición espacial de las estructuras secundarias favorecerá su plegamiento en estructuras terciarias (tridimensionales), que luego pueden interactuar en un complejo proteico, formando las estructuras cuaternarias. La actividad funcional de las proteínas depende de su conformación tridimensional. Sin embargo, esta estructura compleja y frágil puede resultar dañada por tensiones mecánicas, químicas o térmicas. Cualquier cambio conformacional en la estructura de la proteína se denomina desnaturalización. Dependiendo de cómo se procese la proteína, la desnaturalización puede ser completa e irreversible.
Extraer la proteína de su fuente natural y purificarla implica diferentes procesos mecánicos, térmicos y químicos que pueden destruir la estructura de la proteína. El estado de la proteína, es decir, nativa o desnaturalizada, influirá en sus propiedades funcionales, como la solubilidad, la emulsificación y la capacidad de formar estructuras sólidas como geles y fibras y, en consecuencia, en su aplicación en la industria alimentaria como ingrediente funcional [3].
Caracterización térmica de proteínas
La calorimetría dinámica de barrido (DSC) se ha aplicado para investigar las propiedades termodinámicas de los componentes alimentarios, incluidos los cambios de entalpía y capacidad calorífica, las transiciones vítreas y las temperaturas de fusión, así como la Estabilidad térmicaUn material es térmicamente estable si no se descompone bajo la influencia de la temperatura. Una forma de determinar la estabilidad térmica de una sustancia es utilizar un TGA (analizador termogravimétrico). estabilidad térmica de proteínas, carbohidratos y lípidos [4, 5]. Centrándonos en las proteínas, la aplicación de la calorimetría clásica proporcionó información valiosa sobre la influencia de la concentración, el pH y la fuerza de Ionic en la entalpía de desnaturalización de las proteínas. El análisis termogravimétrico (TGA) complementario puede aplicarse para investigar el contenido de agua (humedad), la Estabilidad térmicaUn material es térmicamente estable si no se descompone bajo la influencia de la temperatura. Una forma de determinar la estabilidad térmica de una sustancia es utilizar un TGA (analizador termogravimétrico). estabilidad térmica o la temperatura de descomposición, así como la concentración mineral mediante la determinación del contenido de cenizas [6, 7].
En este estudio, se utilizó el DSC para caracterizar la temperatura de desnaturalización de una proteína vegetal procedente de semillas de girasol. Helianthus annuus L. es la especie cultivada de girasol. La semilla descascarillada se compone de entre un 47% y un 65% de lípidos, y entre un 20% y un 40% de proteínas, utilizándose principalmente como fuente de aceite comestible. Dependiendo de las condiciones de extracción del aceite, el material sólido restante, denominado harina de girasol, sólo tendrá proteínas desnaturalizadas sin ninguna aplicación aparte del enriquecimiento de productos alimenticios o piensos. Se afirma que el producto analizado aquí ha sido ligeramente procesado y tiene un contenido proteínico del 60%, según las especificaciones dadas por el productor. Se pretende utilizarlo como alternativa a la proteína animal en productos de panadería y preparados de emulsión [6]. La proteína se dispersó en agua destilada a una concentración final del 15% (p/v)*. Se analizó una masa de muestra de 25 mg de dispersión, que contenía 3,75 mg de proteína, en un crisol cerrado de Al soldable en frío que puede soportar una ligera sobrepresión que se produce durante la medición (también denominado "crisol de baja presión"). La velocidad de calentamiento fue de 5 K/min y se eligió nitrógeno como atmósfera. El contenido de agua y la Estabilidad térmicaUn material es térmicamente estable si no se descompone bajo la influencia de la temperatura. Una forma de determinar la estabilidad térmica de una sustancia es utilizar un TGA (analizador termogravimétrico). estabilidad térmica de esta proteína se determinaron mediante TGA. se analizaron 10 mg de muestras en crisoles abiertos de óxido de aluminio bajo una atmósfera de gas nitrógeno. Los parámetros de ensayo se resumen en la tabla 1.
*peso por volumen
Cuadro 1: Condiciones de medición
| Método | Proteína Masa | Crisol | Velocidad de calentamiento | Atmósfera |
|---|---|---|---|---|
| TGA | 10 mg | Óxido de aluminio (Al2O3), abierto | 5 K/min | N2 (20 ml/min) |
| DSC | 3.75 mg | Aluminio (Al), baja presión | 5 K/min | N2 (20 ml/min) |
Resultados de las mediciones
La figura 1 muestra la medición termogravimétrica. La curva DTG del extracto proteínico de girasol muestra un escalón inicial de pérdida de masa de aproximadamente un 5% por debajo de los 100°C. El inicio de la degradación térmica se detectó a 206°C. Normalmente, en el caso de las proteínas vegetales, el contenido de humedad de los aislados secos varía entre el 1,5% y el 7,6%, dependiendo de la fuente de la proteína [7]. La presencia de agua puede confirmarse mediante análisis de gases evolucionados, por ejemplo, FT-IR. Además, el análisis FT-IR de los gases evolucionados también puede Identify sustancias típicas liberadas debido a la descomposición térmica de proteínas y aminoácidos, como H2O,CO2, NH3 (amoníaco), H2S(sulfuro de hidrógeno) y compuestos cíclicos ricos en enlaces amida, ácido carboxílico y amina primaria y secundaria [9].
La desnaturalización de una proteína es un efecto EndotérmicoA sample transition or a reaction is endothermic if heat is needed for the conversion.endotérmico resultante de la exposición de los grupos hidrófobos al medio acuoso medium. Por lo tanto, a menudo se observa un pico de absorción de calor en la curva DSC, y su máximo se denomina en la bibliografía Temperaturas y entalpías de fusiónLa entalpía de fusión de una sustancia, también conocida como calor latente, es una medida del aporte de energía, normalmente calor, que es necesario para convertir una sustancia del estado sólido al líquido. El punto de fusión de una sustancia es la temperatura a la que cambia de estado sólido (cristalino) a líquido (fusión isotrópica).temperatura de fusión/transición (Tm). Dependiendo de las características de la proteína y de las condiciones de la medium, la desnaturalización térmica puede ser reversible o irreversible [10]. La reversibilidad de la desnaturalización puede observarse a través del segundo calentamiento de un análisis DSC; si la curva del segundo calentamiento es similar a la primera, esto indica que la desnaturalización sufrida por la proteína fue reversible.
El análisis DSC de la proteína de girasol muestra que su desnaturalización se produce en el rango de 91°C a 102°C, con Tm a 98,9°C (curva verde en la figura 2). El proceso de desnaturalización no es reversible, como puede verse en la segunda curva de calentamiento (púrpura), que no muestra ningún efecto endotérmico. El intervalo de temperatura de la desnaturalización concuerda con el valor de la bibliografía de 99,7°C [11].
Conclusión
En este estudio se caracterizó térmicamente una proteína de origen vegetal destinada a servir de alternativa a la proteína animal para formulaciones alimentarias veganas. Se empleó el análisis termogravimétrico para determinar el contenido de agua del extracto seco de proteína de girasol y evaluar su Estabilidad térmicaUn material es térmicamente estable si no se descompone bajo la influencia de la temperatura. Una forma de determinar la estabilidad térmica de una sustancia es utilizar un TGA (analizador termogravimétrico). estabilidad térmica. La calorimetría diferencial de barrido se utilizó para examinar la temperatura de transición y detectar cualquier proteína nativa en la muestra. El perfil DSC indicó que las condiciones de procesado eran lo suficientemente suaves como para preservar la proteína, haciéndola adecuada para su uso como ingrediente alimentario funcional. La combinación de DSC y TGA resultó eficaz para evaluar la eficacia del proceso de extracción y el potencial de uso industrial de la proteína extraída. Estas técnicas también ayudan a caracterizar los componentes alimentarios y a predecir la vida útil de ingredientes y fórmulas individuales.