Que sont les protéines alternatives ?
Les protéines d'origine végétale sont présentes dans l'alimentation humaine depuis des siècles. Les graines comestibles, telles que les haricots, les lentilles, les pois et leurs produits, ainsi que les graines oléagineuses, notamment les graines de citrouille et de tournesol, sont des exemples de sources traditionnelles de protéines [1]. Les protéines d'origine végétale ne représentent cependant pas la totalité du marché des protéines alternatives : les algues, les micro-organismes, la viande cultivée et les insectes sont également considérés comme des sources de protéines. Cependant, devenir un nouveau produit sur le marché est un long processus. Outre des propriétés fonctionnelles et organoleptiques adéquates, tout substitut aux protéines animales doit être produit de manière efficace, afin de pouvoir être transformé et formulé [2].
L'utilisation accrue de protéines alternatives est poussée par trois forces principales : 1) la durabilité, compte tenu de l'impact environnemental du bétail ; 2) l'intérêt pour l'adoption de régimes alimentaires plus sains afin d'éviter les maladies chroniques ; et 3) les préoccupations concernant le bien-être des animaux. Le concept de protéines alternatives est donc intrinsèquement lié à la durabilité et à l'impact environnemental de la production. En outre, le respect du comportement culturel et social de chaque population dans le monde doit être pris en considération lors de l'établissement de ce concept [2].
Que sont les protéines ?
Les protéines sont responsables de plusieurs fonctions différentes à l'intérieur d'une cellule vivante, notamment le transport, la structure, les activités métaboliques et immunologiques. Ce sont des structures macromoléculaires construites à partir de la combinaison de 21 acides α-aminés différents. La répétition régulière de la séquence des acides aminés fait que ces longues chaînes tournent sur elles-mêmes, formant la structure secondaire des protéines. L'arrangement spatial des structures secondaires favorisera leur repliement en structures tertiaires (tridimensionnelles), qui peuvent alors interagir dans un complexe protéique, formant les structures quaternaires. L'activité fonctionnelle des protéines dépend de leur conformation tridimensionnelle. Cependant, cette structure complexe et fragile peut être endommagée par des contraintes mécaniques, chimiques ou thermiques. Tout changement de conformation dans la structure de la protéine est appelé dénaturation. Selon la manière dont la protéine est traitée, la dénaturation peut être complète et irréversible.
L'extraction de la protéine de sa source naturelle et sa purification impliquent différents processus mécaniques, thermiques et chimiques qui peuvent détruire la structure de la protéine. L'état de la protéine, c'est-à-dire native ou dénaturée, influencera ses propriétés fonctionnelles, telles que la solubilité, l'émulsification et la capacité à former des structures solides telles que des gels et des fibres et, par conséquent, son application dans l'industrie alimentaire en tant qu'ingrédient fonctionnel [3].
Caractérisation thermique des protéines
La calorimétrie dynamique à balayage (DSC) a été appliquée pour étudier les propriétés thermodynamiques des composants alimentaires, y compris les changements d'enthalpie et de capacité calorifique, les transitions vitreuses et les températures de Températures et enthalpies de fusionL'enthalpie de fusion d'une substance, également connue sous le nom de chaleur latente, est une mesure de l'apport d'énergie, généralement de la chaleur, nécessaire pour convertir une substance de l'état solide à l'état liquide. Le point de fusion d'une substance est la température à laquelle elle passe de l'état solide (cristallin) à l'état liquide (fusion isotrope). fusion, ainsi que la stabilité thermique des protéines, des hydrates de carbone et des lipides [4, 5]. En ce qui concerne les protéines, l'application de la calorimétrie classique a fourni des informations précieuses concernant l'influence de la concentration, du pH et de la force Ionic sur l'enthalpie de dénaturation des protéines. L'analyse thermogravimétrique (ATG) complémentaire peut être appliquée pour étudier la teneur en eau (humidité), la stabilité thermique ou la température de décomposition, ainsi que la concentration minérale en déterminant la teneur en cendres [6, 7].
Dans cette étude, la DSC a été utilisée pour caractériser la température de dénaturation d'une protéine végétale issue de graines de tournesol. Helianthus annuus L. est l'espèce de tournesol cultivée. La graine décortiquée est composée de 47% à 65% de lipides et de 20% à 40% de protéines, et est principalement utilisée comme source d'huile comestible. Selon les conditions d'extraction de l'huile, la matière solide restante, appelée farine de tournesol, ne contiendra que des protéines dénaturées sans aucune autre application que l'enrichissement de produits alimentaires ou d'aliments pour animaux. Le produit analysé ici est censé avoir été légèrement transformé et a une teneur en protéines de 60 %, selon les spécifications données par le producteur. Il est destiné à être utilisé comme alternative aux protéines animales dans les produits de boulangerie et les préparations d'émulsions [6]. La protéine a été dispersée dans de l'eau distillée à une concentration finale de 15% (w/v)*. Un échantillon de 25 mg de dispersion, contenant 3,75 mg de protéines, a été analysé dans un creuset fermé en aluminium soudable à froid qui peut supporter une légère surpression pendant la mesure (également appelé "creuset à basse pression"). La vitesse de chauffage était de 5 K/min et l'azote a été choisi comme atmosphère. La teneur en eau et la stabilité thermique de cette protéine ont été déterminées à l'aide de l'ATG. 10 mg d'échantillons ont été analysés dans des creusets ouverts en oxyde d'aluminium sous une atmosphère d'azote gazeux. Les paramètres du test sont résumés dans le tableau 1.
*poids par volume
Tableau 1 : Conditions de mesure
| Méthode de mesure | Masse de protéines | Creuset | Taux de chauffage | Atmosphère |
|---|---|---|---|---|
| TGA | 10 mg | Oxyde d'aluminium (Al2O3), ouvert | 5 K/min | N2 (20 ml/min) |
| DSC | 3.75 mg | Aluminium (Al), basse pression | 5 K/min | N2 (20 ml/min) |
Résultats des mesures
La figure 1 montre la mesure thermogravimétrique. La courbe DTG de l'extrait protéique de tournesol présente une étape initiale de perte de masse d'environ 5% en dessous de 100°C. Le début de la dégradation thermique a été détecté à 206°C. En règle générale, pour les protéines végétales, la teneur en eau des isolats séchés varie de 1,5 % à 7,6 %, en fonction de la source de la protéine [7]. La présence d'eau peut être confirmée par l'analyse des gaz évolués, par exemple par FT-IR. En outre, l'analyse FT-IR des gaz dégagés peut également Identify les substances typiques libérées par la décomposition thermique des protéines et des acides aminés, telles queH2O,CO2, NH3 (ammoniac),H2S(sulfure d'hydrogène) et les composés cycliques riches en liaisons amides, acides carboxyliques et amines primaires et secondaires [9].
La dénaturation d'une protéine est un effet EndothermiqueA sample transition or a reaction is endothermic if heat is needed for the conversion.endothermique résultant de l'exposition des groupes hydrophobes à l'eau medium. Par conséquent, un pic d'absorption de chaleur est souvent observé dans la courbe DSC, et son maximum est désigné dans la littérature comme la Températures et enthalpies de fusionL'enthalpie de fusion d'une substance, également connue sous le nom de chaleur latente, est une mesure de l'apport d'énergie, généralement de la chaleur, nécessaire pour convertir une substance de l'état solide à l'état liquide. Le point de fusion d'une substance est la température à laquelle elle passe de l'état solide (cristallin) à l'état liquide (fusion isotrope). température de fusion/transition (Tm). En fonction des caractéristiques de la protéine et des conditions du site medium, la dénaturation thermique peut être réversible ou irréversible [10]. La réversibilité de la dénaturation peut être observée par le biais du deuxième chauffage d'une analyse DSC ; si la deuxième courbe de chauffage est similaire à la première, cela indique que la dénaturation subie par la protéine était réversible.
L'analyse DSC de la protéine de tournesol montre que sa dénaturation se produit entre 91°C et 102°C, avec un Tm à 98,9°C (courbe verte dans la figure 2). Le processus de dénaturation n'est pas réversible, comme le montre la deuxième courbe de chauffage (violette), qui ne présente aucun effet endothermique. La plage de température de dénaturation est conforme à la valeur de 99,7°C indiquée dans la littérature [11].
Conclusion
Dans cette étude, une protéine d'origine végétale destinée à remplacer les protéines animales dans les formulations alimentaires végétaliennes a été caractérisée thermiquement. L'analyse thermogravimétrique a été utilisée pour déterminer la teneur en eau de l'extrait protéique de tournesol séché et évaluer sa stabilité thermique. La calorimétrie différentielle à balayage a été utilisée pour examiner la température de transition et détecter toute protéine native dans l'échantillon. Le profil DSC a indiqué que les conditions de traitement étaient suffisamment douces pour préserver la protéine, ce qui permet de l'utiliser comme ingrédient alimentaire fonctionnel. La combinaison de la DSC et de la TGA s'est avérée efficace pour évaluer l'efficacité du processus d'extraction et le potentiel d'utilisation industrielle de la protéine extraite. Ces techniques permettent également de caractériser les composants alimentaires et de prédire la durée de conservation des différents ingrédients et formulations.