Proteínas alternativas - um estudo da gelificação induzida pelo calor com o reômetro rotacional Kinexus

Introdução

Com o crescimento da população global e a demanda cada vez maior por proteínas, algumas fontes alternativas de proteína atraíram recentemente um interesse crescente, como proteínas de origem vegetal, proteínas de carne cultivadas ou cultivadas, proteínas derivadas de fermentação, proteínas de insetos comestíveis e algas [1]. A propriedade de gelificação está entre as funções mais importantes das proteínas alternativas, contribuindo para a textura e o sabor dos produtos alimentícios. A gelificação ocorre durante o processamento e a fabricação de produtos alimentícios. O aquecimento é um dos métodos mais usados para formar géis com proteínas alternativas. Após a desnaturação e o desdobramento das moléculas de proteína por aquecimento e envolvimento de água, elas serão agregadas para formar uma estrutura de rede tridimensional, ou seja, a estrutura do gel.

Na prática, um reômetro rotacional é adequado para estudar as propriedades de gelificação induzidas pelo calor de proteínas alternativas, como a temperatura de gelificação, a estabilidade e a força do gel.

Materiais e condições de medição

Os pós de proteína foram dispersos em água desmineralizada em concentrações definidas de proteína (concentrado de proteína de ervilha: 10% em peso e 7% em peso, proteínas de inseto: 10% em peso). As suspensões de proteína foram agitadas com um agitador magnético em temperatura ambiente por 2 horas. Além da amostra de ovo inteiro, uma amostra de clara de ovo foi preparada removendo-se a gema e batendo-se vigorosamente à temperatura ambiente por alguns minutos para obter uma solução homogênea.

Um reômetro NETZSCH Kinexus Prime pro+ , equipado com um sistema de placa (diâmetro: 40 mm, espaço: 0,5 mm), foi usado para realizar as medições nas amostras de concentrado de proteína de ervilha, no ovo inteiro e nas amostras de clara de ovo. Uma varredura de temperatura foi realizada aumentando a temperatura de 25°C para 95°C a uma taxa de 5°C/min. Depois de atingir a temperatura mais alta, os géis induzidos pelo calor foram mantidos por 10 minutos para estudar a estabilidade do gel. O módulo de armazenamento (G') e o Módulo de viscosidadeO módulo complexo (componente viscoso), módulo de perda ou G'', é a parte "imaginária" das amostras do módulo complexo geral. Esse componente viscoso indica a resposta do tipo líquido, ou fora de fase, da amostra que está sendo medida. módulo de perda (G'') foram registrados durante o experimento. Os resultados obtidos para proteínas de origem vegetal e proteínas de ovos foram comparados com os de proteínas de insetos [2].

Resultados de medição e discussão

As propriedades de gelificação de diferentes proteínas alternativas e de uma fonte típica de proteína animal (ovo) foram estudadas durante e após o aquecimento com reometria rotacional.

A Figura 2 mostra o módulo de armazenamento, G', e o Módulo de viscosidadeO módulo complexo (componente viscoso), módulo de perda ou G'', é a parte "imaginária" das amostras do módulo complexo geral. Esse componente viscoso indica a resposta do tipo líquido, ou fora de fase, da amostra que está sendo medida. módulo de perda, G'', do gel formado com o concentrado de proteína de ervilha durante o tratamento térmico. Um aumento em G' e G'' ocorre quando a temperatura aumenta até aproximadamente 55°C. Isso resulta da desnaturação da proteína. Após o tratamento térmico, aumentando ainda mais a temperatura, G' é maior do que G'' em uma concentração de proteína de 10% em peso, mostrando um comportamento de gel sólido.

Além disso, um experimento com o concentrado de proteína de ervilha em uma concentração de proteína mais baixa, de 7% em peso, indica que G'' é maior do que G' com o aumento da temperatura de aquecimento, sugerindo um comportamento de gel fraco do tipo líquido.

No entanto, o cruzamento de G' = G'' não foi observado neste estudo do concentrado proteico de ervilha.

Em um estudo anterior sobre a gelificação induzida pelo calor com proteínas de inseto de pupas de BSF [2], verificou-se que, com o aumento da temperatura acima de 50°C, tanto G' quanto G'' aumentaram, causado pela desnaturação da proteína. A amostra estudada começou a formar gel, o que foi indicado pelo cruzamento de G' = G'' a 60°C, a temperatura do ponto de gelificação.

A progressão da curva ao longo da temperatura para as proteínas de insetos é diferente daquela para o concentrado de proteína de ervilha. Esse comportamento diferente de gelificação pode ser atribuído a diferentes composições de material e características individuais da proteína, como possíveis aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos diferentes e suas proporções entre várias proteínas alternativas.

As curvas de gelificação das amostras de ovo inteiro e de clara de ovo apresentam a típica transição sol-gel durante a varredura de temperatura. A partir de aproximadamente 60°C, pode-se observar um aumento significativo em G' e G", o que pode ser explicado, por exemplo, por mudanças estruturais ou desnaturação das proteínas. A Figura 3 ilustra G' e G'' do gel formado com a solução de ovo inteiro durante o tratamento térmico. G' exibe um aumento aparente em cerca de 62°C e um aumento acentuado em cerca de 75°C, enquanto G'' mostra um aumento dramático em cerca de 75°C. O Ponto de cruzamentoEm testes reológicos, como uma varredura de frequência ou uma varredura de tempo/temperatura, o ponto de cruzamento é um ponto de referência conveniente para indicar um ponto de "transição" da amostra.ponto de cruzamento ocorre a cerca de 74°C. Para a amostra de clara de ovo (Figura 4), tanto G' quanto G''' apresentam dois aumentos aparentes a cerca de 64°C e 75°C, respectivamente. O Ponto de cruzamentoEm testes reológicos, como uma varredura de frequência ou uma varredura de tempo/temperatura, o ponto de cruzamento é um ponto de referência conveniente para indicar um ponto de "transição" da amostra.ponto de cruzamento ocorre a cerca de 62,5 °C. Os fenômenos de desnaturação observados podem estar relacionados à composição química da amostra de ovo inteiro (clara e gema) e da amostra de clara de ovo.

A Figura 5 ilustra a força do gel, G', e a estabilidade em um período de retenção de 10 minutos após atingir a temperatura mais alta. Os géis induzidos pelo calor das proteínas do ovo apresentam a maior resistência e são muito estáveis. Essa propriedade de gel estável também foi observada em uma temperatura superior a 85°C nas figuras 3 e 4. Para a amostra de concentrado de proteína de ervilha a 10% em peso, são necessários cerca de 4 minutos para atingir a maior força de gel e, em seguida, o gel formado é estável, enquanto a força de gel diminui ligeiramente para a amostra de concentrado de proteína de ervilha a 7% em peso. Isso pode ser devido à deformação (destruição) da estrutura de gel fraca formada durante a medição. Em comparação com a força do gel formado com proteínas de insetos [2], esses géis exibem diferentes forças de gel, G', seguindo a ordem

Isso pode sugerir que diferentes proteínas alternativas têm diferentes aplicações potenciais. Por exemplo, os géis induzidos pelo calor com um valor de G' mais baixo ou uma rede de gel fraca podem ser interessantes e adequados para formulações de alimentos líquidos, como bebidas à base de plantas ou leites alternativos, enquanto os géis com um valor de G' mais alto ou uma rede de gel forte seriam interessantes para análogos de laticínios e carne, e assim por diante.

É importante mencionar que as propriedades de gelificação de proteínas alternativas são influenciadas por diferentes fatores, como tipo de proteína, teor de proteína, temperatura, valor de pH, força Ionic e outros componentes.

Conclusão

As propriedades de gelificação induzidas pelo calor de duas fontes alternativas de proteína (proteínas de origem vegetal e novas proteínas de origem não vegetal) foram estudadas por meio da aplicação de reometria rotacional. As curvas de gelificação do módulo de armazenamento, G', e do módulo de perda, G'', foram registradas e interpretadas durante a varredura de temperatura. A temperatura de gelificação, a estabilidade do gel e a força do gel das proteínas alternativas foram analisadas e comparadas com as das proteínas animais (ovo). Essas medições são rápidas e exigem uma quantidade relativamente small grande de amostra representativa.