Введение
В связи с ростом населения планеты и постоянно увеличивающимся спросом на белки, в последнее время все больший интерес вызывают некоторые альтернативные источники белка, такие как растительные белки, культивированные или выращенные мясные белки, белки, полученные в результате ферментации, белки съедобных насекомых и водорослей [1]. Желирующие свойства - одна из важнейших функций альтернативных белков, способствующая улучшению текстуры и вкуса пищевых продуктов. Желирование происходит в процессе обработки и производства пищевых продуктов. Нагревание является одним из наиболее часто используемых методов формирования гелей с альтернативными белками. После денатурации и разворачивания белковых молекул под воздействием нагрева и воды они агрегируются, образуя трехмерную сетевую структуру, т.е. гелевую структуру.
На практике для изучения свойств геля альтернативных белков, вызванных нагреванием, таких как температура гелеобразования, стабильность геля и прочность геля, подходит ротационный реометр.
Материалы и условия измерения
Белковые порошки диспергировали в деминерализованной воде при определенных концентрациях белка (концентрат горохового белка: 10 и 7 весовых процентов, белки насекомых: 10 весовых процентов). Белковые суспензии перемешивали с помощью магнитной мешалки при комнатной температуре в течение 2 часов. Помимо образца целого яйца, был приготовлен образец яичного белка путем удаления желтка и энергичного взбивания при комнатной температуре в течение нескольких минут до получения однородного раствора.
Реометр NETZSCH Kinexus Prime pro+ , оснащенный системой пластина-пластина (диаметр: 40 мм, зазор: 0,5 мм), использовался для проведения измерений образцов концентрата горохового белка, цельного яйца и яичного белка. Температурная развертка проводилась путем повышения температуры от 25°C до 95°C со скоростью 5°C/мин. После достижения наивысшей температуры гели, индуцированные теплом, выдерживались в течение 10 минут для изучения стабильности геля. В ходе эксперимента регистрировали модуль упругости (G') и модуль потерь (G''). Полученные результаты для белков растительного происхождения и яичных белков сравнивались с результатами для белков насекомых [2].
Середина: Свежие яйца (использовались в качестве животных белков для сравнения): анализировалось как целое яйцо, так и яичный белок, соответственно.
Справа: Новые белки не растительного происхождения: белки насекомых (содержание сырого белка 68,7 г/100 г), выделенные из куколок насекомых черной солдатской мухи (ЧСМ) в предыдущем исследовании [2]
Результаты измерений и обсуждение
Желирующие свойства различных альтернативных белков и типичного источника животного белка (яйца) были изучены во время и после нагревания с помощью ротационной реометрии.
На рисунке 2 показаны модуль сохранения, G', и модуль потери, G'', геля, образованного концентратом горохового белка при термической обработке. Увеличение G' и G'' происходит при повышении температуры примерно до 55°C. Это происходит в результате денатурации белка. После термической обработки при дальнейшем повышении температуры G' выше, чем G'' при концентрации белка 10 весовых процентов, что свидетельствует о твердом гелеобразном поведении.
Кроме того, эксперимент с концентратом горохового белка при более низкой концентрации белка (7 масс. %) показал, что G'' выше, чем G'' при повышении температуры нагрева, что свидетельствует о слабом поведении геля, похожего на жидкость.
Однако в данном исследовании концентрата горохового белка пересечение G' = G'' не наблюдалось.
В предыдущем исследовании термоиндуцированного гелеобразования с белками насекомых куколок БСФ [2] было обнаружено, что при повышении температуры выше 50°C увеличиваются как G', так и G'', что вызвано денатурацией белка. Исследуемый образец начал образовывать гель, о чем свидетельствовал переход G' = G'' при 60°C, температуре точки гелеобразования.
Прогрессия кривой по температуре для белков насекомых отличается от таковой для концентрата горохового белка. Такое разное поведение желирования может быть связано с различными составами материалов и индивидуальными характеристиками белков, такими как возможные различия в гидрофильных и гидрофобных аминокислотах и их соотношениях среди различных альтернативных белков.
Кривые желирования образцов цельного яйца и яичного белка демонстрируют типичный золь-гель переход при изменении температуры. Начиная примерно с 60°C, наблюдается значительное увеличение G' и G", что может быть объяснено, например, структурными изменениями или денатурацией белков. На рисунке 3 показаны G' и G'' геля, образованного из раствора цельного яйца при термической обработке. G' демонстрирует очевидное увеличение при температуре около 62°C и резкое увеличение при температуре около 75°C, в то время как G'' демонстрирует резкое увеличение при температуре около 75°C. Точка пересечения наступает при температуре около 74°C. Для образца яичного белка (рис. 4) G' и G'' демонстрируют два очевидных увеличения при температурах около 64°C и 75°C, соответственно. Точка пересечения происходит при температуре около 62,5°C. Наблюдаемые явления денатурации могут быть связаны с химическим составом образца целого яйца (яичный белок и желток) и образца яичного белка.
На рисунке 5 показана прочность геля, G', и его стабильность в течение 10 минут выдержки после достижения самой высокой температуры. Индуцированные теплом гели из яичных белков обладают самой высокой прочностью и очень стабильны. Такое стабильное свойство геля также наблюдалось при температуре выше 85°C на рисунке 3 и рисунке 4. Для образца концентрата горохового белка с содержанием 10 масс. % требуется около 4 мин. для достижения наивысшей прочности геля, после чего сформированный гель становится стабильным, в то время как прочность геля немного снижается для образца концентрата горохового белка с содержанием 7 масс. %. Это может быть связано с деформацией (разрушением) образовавшейся слабой гелевой структуры во время измерения. По сравнению с прочностью геля, образованного белками насекомых [2], эти гели демонстрируют различную прочность геля, G', в следующем порядке
Это может свидетельствовать о том, что различные альтернативные белки имеют разные потенциальные применения. Например, гели с более низким значением G' или слабой гелевой сетью могут быть интересны и пригодны для жидких пищевых рецептур, таких как напитки на растительной основе или альтернативное молоко, в то время как гели с более высоким значением G' или сильной гелевой сетью будут интересны для молочных и мясных аналогов и так далее.
Стоит отметить, что на желирующие свойства альтернативных белков влияют различные факторы, такие как тип белка, содержание белка, температура, значение pH, прочность Ionic и другие компоненты.
Заключение
С помощью ротационной реометрии были изучены свойства двух альтернативных источников белка (растительные белки и новые белки нерастительного происхождения), вызванные нагреванием. Кривые гелеобразования модуля упругости, G', и модуля потерь, G'', регистрировались и интерпретировались при изменении температуры. Температуру желирования, стабильность геля и прочность геля альтернативных белков анализировали и сравнивали с животными белками (яйцо). Такие измерения проводятся быстро и требуют относительно small количества репрезентативного образца.