Introducción
Con el crecimiento de la población mundial y la demanda cada vez mayor de proteínas, algunas fuentes alternativas de proteínas han despertado recientemente un interés creciente, como las proteínas de origen vegetal, las proteínas de carne cultivada o de cultivo, las proteínas derivadas de fermentación, las proteínas de insectos comestibles y las algas [1]. La propiedad gelificante es una de las funciones más importantes de las proteínas alternativas, ya que contribuye a la textura y el sabor de los productos alimentarios. La gelificación se produce durante el procesado y la fabricación de productos alimentarios. El calentamiento es uno de los métodos más utilizados para formar geles con proteínas alternativas. Tras la desnaturalización y el desdoblamiento de las moléculas de proteína por calentamiento y agua envolvente, se agregarán para formar una estructura de red tridimensional, es decir, la estructura de gel.
En la práctica, un reómetro rotacional es adecuado para estudiar las propiedades gelificantes de las proteínas alternativas inducidas por el calor, como la temperatura de gelificación, la estabilidad del gel y la resistencia del gel.
Materiales y condiciones de medición
Los polvos proteínicos se dispersaron en agua desmineralizada a concentraciones proteínicas definidas (concentrado proteínico de guisantes: 10 % en peso y 7 % en peso, proteínas de insectos: 10 % en peso). Las suspensiones de proteínas se agitaron con un agitador magnético a temperatura ambiente durante 2 horas. Además de la muestra de huevo entero, se preparó una muestra de clara de huevo retirando la yema y batiendo enérgicamente a temperatura ambiente durante unos minutos para obtener una solución homogénea.
Se utilizó un reómetro NETZSCH Kinexus Prime pro+ , equipado con un sistema placa-placa (diámetro: 40 mm, separación: 0,5 mm) para realizar las mediciones de las muestras de concentrado de proteína de guisante, el huevo entero y las muestras de clara de huevo. Se realizó un barrido de temperatura aumentando la temperatura de 25°C a 95°C a una velocidad de 5°C/min. Tras alcanzar la temperatura más alta, los geles inducidos por calor se mantuvieron durante 10 minutos para estudiar la estabilidad del gel. Durante el experimento se registraron el módulo de almacenamiento (G') y el Módulo viscosoEl módulo complejo (componente viscoso), módulo de pérdida o G'', es la parte "imaginaria" del módulo complejo global de la muestra. Este componente viscoso indica la respuesta líquida, o fuera de fase, de la muestra que se está midiendo. módulo de pérdida (G''). Los resultados obtenidos para las proteínas vegetales y las proteínas de huevo se compararon con los de las proteínas de insectos [2].
Centro: Huevos frescos (utilizados como proteínas animales para la comparación): se analizaron tanto el huevo entero como la clara, respectivamente.
Derecha: Proteínas novedosas no vegetales: proteínas de insectos (contenido de proteína bruta 68,7 g/100 g) extraídas de insectos pupas de mosca soldado negra (BSF) en un estudio anterior [2]
Resultados de las mediciones y debate
Se estudiaron las propiedades gelificantes de distintas proteínas alternativas y de una fuente típica de proteína animal (huevo) durante y después del calentamiento con reometría rotacional.
La figura 2 muestra el módulo de almacenamiento, G', y el Módulo viscosoEl módulo complejo (componente viscoso), módulo de pérdida o G'', es la parte "imaginaria" del módulo complejo global de la muestra. Este componente viscoso indica la respuesta líquida, o fuera de fase, de la muestra que se está midiendo. módulo de pérdida, G'', del gel formado con concentrado de proteína de guisante durante el tratamiento térmico. Se produce un aumento de G' y G'' cuando aumenta la temperatura hasta aproximadamente 55°C. Esto se debe a la desnaturalización de la proteína. Esto se debe a la desnaturalización de la proteína. Tras el tratamiento térmico aumentando aún más la temperatura, G' es mayor que G'' a una concentración de proteína del 10 % en peso, lo que muestra un comportamiento de gel similar al sólido.
Además, un experimento con el concentrado de proteína de guisante con una concentración de proteína inferior al 7% en peso indica que G'' es superior a G' al aumentar la temperatura de calentamiento, lo que sugiere un comportamiento de gel débil de tipo líquido.
Sin embargo, el Punto de cruceEn ensayos reológicos como un barrido de frecuencia o un barrido de tiempo/temperatura, el punto de cruce es un punto de referencia conveniente para indicar un punto de "transición" de la muestra. cruce G' = G'' no se observó en este estudio del concentrado de proteína de guisante.
En un estudio anterior sobre la gelificación inducida por el calor con proteínas de insectos pupas de BSF [2], se observó que al aumentar la temperatura por encima de 50°C, tanto G' como G'' aumentaban, debido a la desnaturalización de la proteína. La muestra estudiada empezó a formar gel, lo que se indicó por el Punto de cruceEn ensayos reológicos como un barrido de frecuencia o un barrido de tiempo/temperatura, el punto de cruce es un punto de referencia conveniente para indicar un punto de "transición" de la muestra. cruce G' = G'' a 60°C, la temperatura del punto de gelificación.
La progresión de la curva a lo largo de la temperatura para las proteínas de insecto es diferente de la del concentrado de proteína de guisante. Este diferente comportamiento de gelificación puede atribuirse a las diferentes composiciones del material y a las características individuales de las proteínas, como los posibles diferentes aminoácidos hidrófilos e hidrófobos y sus proporciones entre varias proteínas alternativas.
Las curvas de gelificación de las muestras de huevo entero y clara de huevo muestran la típica transición sol-gel durante el barrido de temperatura. A partir de aprox. 60°C, se observa un aumento significativo de G' y G", que puede explicarse, por ejemplo, por cambios estructurales o desnaturalización de las proteínas. La figura 3 ilustra G' y G'' del gel formado con la solución de huevo entero durante el tratamiento térmico. G' muestra un aumento aparente a unos 62°C y un aumento brusco a unos 75°C, mientras que G'' muestra un aumento espectacular a unos 75°C. El Punto de cruceEn ensayos reológicos como un barrido de frecuencia o un barrido de tiempo/temperatura, el punto de cruce es un punto de referencia conveniente para indicar un punto de "transición" de la muestra.punto de cruce se produce a unos 74°C. Para la muestra de clara de huevo (Figura 4), tanto G' como G'' muestran dos aumentos aparentes a unos 64°C y 75°C, respectivamente. El Punto de cruceEn ensayos reológicos como un barrido de frecuencia o un barrido de tiempo/temperatura, el punto de cruce es un punto de referencia conveniente para indicar un punto de "transición" de la muestra.punto de cruce se produce a unos 62,5°C. Los fenómenos de desnaturalización observados pueden relacionarse con la composición química de la muestra de huevo entero (clara y yema) y de la muestra de clara.
La figura 5 ilustra la fuerza del gel, G', y la estabilidad en un tiempo de mantenimiento de 10 minutos tras alcanzar la temperatura más alta. Los geles inducidos por calor a partir de proteínas de huevo presentan la mayor resistencia y son muy estables. Esta propiedad de gel estable también se ha observado a una temperatura superior a 85°C en las figuras 3 y 4. En el caso de la muestra de concentrado de proteína de guisante al 10% en peso, se tarda unos 4 minutos en alcanzar la mayor fuerza de gel y, a continuación, el gel formado es estable, mientras que la fuerza de gel disminuye ligeramente en el caso de la muestra de concentrado de proteína de guisante al 7% en peso. Esto podría deberse a la deformación (destrucción) de la débil estructura de gel formada durante la medición. En comparación con la resistencia del gel formado con proteínas de insectos [2], estos geles presentan diferentes resistencias de gel, G', siguiendo el orden
Esto podría sugerir que las diferentes proteínas alternativas tienen diferentes aplicaciones potenciales. Por ejemplo, los geles inducidos por calor con un valor G' más bajo o una red de gel débil podrían ser interesantes y adecuados para formulaciones alimentarias líquidas como bebidas vegetales o leches alternativas, mientras que los geles con un valor G' más alto o una red de gel fuerte serían interesantes para productos lácteos y análogos de la carne, etc.
Cabe mencionar que las propiedades gelificantes de las proteínas alternativas están influidas por distintos factores, como el tipo de proteína, el contenido proteico, la temperatura, el valor de pH, la fuerza Ionic y otros componentes.
Conclusión
Se estudiaron las propiedades de gelificación inducidas por el calor de dos fuentes alternativas de proteínas (proteínas de origen vegetal y nuevas proteínas de origen no vegetal) aplicando reometría rotacional. Se registraron e interpretaron las curvas de gelificación del módulo de almacenamiento, G', y del Módulo viscosoEl módulo complejo (componente viscoso), módulo de pérdida o G'', es la parte "imaginaria" del módulo complejo global de la muestra. Este componente viscoso indica la respuesta líquida, o fuera de fase, de la muestra que se está midiendo. módulo de pérdida, G'', durante el barrido de temperatura. Se analizaron la temperatura de gelificación, la estabilidad del gel y la resistencia del gel de las proteínas alternativas y se compararon con las de las proteínas animales (huevo). Estas mediciones son rápidas y requieren una cantidad relativamente small de muestra representativa.