Inledning
Med den växande världsbefolkningen och den ständigt ökande efterfrågan på proteiner har vissa alternativa proteinkällor nyligen tilldragit sig ett ökande intresse, t.ex. växtbaserade proteiner, odlade köttproteiner, fermenterade proteiner, ätliga insektsproteiner och alger [1]. Geleringsegenskaperna är en av de viktigaste funktionerna hos alternativa proteiner och bidrar till livsmedelsprodukternas konsistens och smak. Gelering uppstår under bearbetning och tillverkning av livsmedelsprodukter. Uppvärmning är en av de mest använda metoderna för att bilda geler med alternativa proteiner. Efter denaturering och uppveckning av proteinmolekyler genom uppvärmning och omslutande vatten kommer de att aggregeras för att bilda en tredimensionell nätverksstruktur, dvs. gelstrukturen.
I praktiken är en rotationsreometer lämplig för att studera värmeinducerade gelningsegenskaper hos alternativa proteiner, t.ex. gelningstemperatur, gelstabilitet och gelstyrka.
Material och mätförhållanden
Proteinpulvren dispergerades i demineraliserat vatten med definierade proteinkoncentrationer (ärtproteinkoncentrat: 10 vikt% och 7 vikt%, insektsproteiner: 10 vikt%). Proteinsuspensionerna omrördes med en magnetomrörare vid rumstemperatur i 2 timmar. Förutom heläggsprovet bereddes ett äggviteprov genom att äggulan avlägsnades och vispades kraftigt i rumstemperatur under några minuter för att få en homogen lösning.
En NETZSCH Kinexus Prime pro+ -reometer, utrustad med ett platt-platt-system (diameter: 40 mm, spalt: 0,5 mm), användes för att utföra mätningarna på proverna av ärtproteinkoncentrat, helägg och äggvita. Ett temperatursvep utfördes genom att öka temperaturen från 25°C till 95°C med en hastighet av 5°C/min. Efter att ha nått den högsta temperaturen hölls de värmeinducerade gelerna i 10 minuter för att studera gelstabiliteten. Lagringsmodulen (G') och förlustmodulen (G'') registrerades under experimentet. De erhållna resultaten för växtbaserade proteiner och äggproteiner jämfördes med dem för insektsproteiner [2].
Mitten: Färska ägg (används som animaliska proteiner för jämförelse): både hela ägget och äggvitan analyserades.
Till höger: Nya proteiner som inte är växtbaserade: insektsproteiner (råproteinhalt 68,7 g/100 g) extraherade från puppor av svart soldatfluga (BSF) i en tidigare studie [2]
Mätresultat och diskussion
Geleringsegenskaperna hos olika alternativa proteiner och en typisk animalisk proteinkälla (ägg) studerades under och efter uppvärmning med rotationsreometri.
Figur 2 visar lagringsmodulen, G', och förlustmodulen, G'', för den gel som bildas med ärtproteinkoncentrat under värmebehandling. En ökning av G' och G'' sker när temperaturen ökar upp till ca 55°C. Detta beror på proteinets denaturering. Efter värmebehandling genom att ytterligare öka temperaturen är G' högre än G'' vid en proteinkoncentration på 10 vikt%, vilket visar ett solidliknande gelbeteende.
Dessutom indikerar ett experiment med ärtproteinkoncentratet vid en lägre proteinkoncentration på 7 vikt% att G'' är högre än G' med ökande uppvärmningstemperatur, vilket tyder på ett svagt vätskeliknande gelbeteende.
Övergången G' = G'' observerades dock inte i denna studie av ärtproteinkoncentrat.
I en tidigare studie av värmeinducerad gelbildning med insektsproteiner från BSF-puppor [2] konstaterades att både G' och G'' ökade med en temperaturökning över 50°C, vilket orsakades av proteindenaturering. Det studerade provet började bilda gel, vilket indikerades av övergången G' = G'' vid 60°C, temperaturen för gelningspunkten.
Kurvförloppet över temperaturen för insektsproteiner skiljer sig från det för ärtproteinkoncentrat. Sådana olika gelningsbeteenden kan tillskrivas olika materialsammansättningar och individuella proteinkarakteristika, såsom möjliga olika hydrofila och hydrofoba aminosyror och deras förhållanden mellan olika alternativa proteiner.
Geleringskurvorna för både heläggs- och äggviteproverna uppvisar den typiska sol-gel-övergången under temperatursvepet. Från ca 60°C kan en signifikant ökning av G' och G" observeras, vilket kan förklaras av t.ex. strukturella förändringar eller denaturering av proteinerna. Figur 3 illustrerar G' och G'' för den gel som bildas med heläggslösningen under värmebehandlingen. G' uppvisar en tydlig ökning vid ca 62°C och en kraftig ökning vid ca 75°C, medan G'' uppvisar en dramatisk ökning vid ca 75°C. Övergångspunkten inträffar vid ca 74°C. För äggviteprovet (figur 4) uppvisar både G' och G'' två uppenbara ökningar vid ca 64°C respektive 75°C. Övergångspunkten inträffar vid ca 62,5°C. De observerade denatureringsfenomenen kan relateras till den kemiska sammansättningen av heläggsprovet (äggvita och äggula) och äggviteprovet.
Figur 5 illustrerar gelstyrkan, G', och stabiliteten inom 10 minuters hålltid efter att den högsta temperaturen uppnåtts. De värmeinducerade gelerna från äggproteiner uppvisar den högsta styrkan och är mycket stabila. Sådana stabila gelegenskaper har också observerats vid en temperatur högre än 85°C i figur 3 och figur 4. För provet med ärtproteinkoncentrat på 10 vikt% tar det ca 4 minuter att nå den högsta gelstyrkan och sedan är den bildade gelen stabil, medan gelstyrkan minskar något för provet med ärtproteinkoncentrat på 7 vikt%. Detta kan bero på att den bildade svaga gelstrukturen deformeras (förstörs) under mätningen. Jämfört med styrkan hos den gel som bildas med insektsproteiner [2] uppvisar dessa geler olika gelstyrkor, G', i följande ordning
Detta kan tyda på att olika alternativa proteiner har olika potentiella användningsområden. Till exempel kan de värmeinducerade gelerna med ett lägre G'-värde eller ett svagt gelnätverk vara intressanta och lämpliga för flytande livsmedelsformuleringar som växtbaserade drycker eller alternativa mjölkar, medan gelerna med ett högre G'-värde eller ett starkt gelnätverk skulle vara intressanta för mejeri- och köttanaloger och så vidare.
Det är värt att nämna att geleringsegenskaperna hos alternativa proteiner påverkas av olika faktorer, t.ex. proteintyp, proteininnehåll, temperatur, pH-värde, Ionic styrka och andra komponenter.
Slutsats
De värmeinducerade gelningsegenskaperna hos två alternativa proteinkällor (växtbaserade proteiner och nya proteiner som inte är växtbaserade) studerades med hjälp av rotationsreometri. Geleringskurvorna för lagringsmodulen, G', och förlustmodulen, G'', registrerades och tolkades under temperatursvepet. Geleringstemperaturen, gelstabiliteten och gelstyrkan hos alternativa proteiner analyserades och jämfördes med dem hos animaliska proteiner (ägg). Sådana mätningar är snabba och kräver en relativt small mängd representativt prov.